Antígeno CD160

La molécula CD160 (antígeno BY55) es una glicoproteína anclada al glicosilfosfatidilinositol (GPI) de 27 kDa de 181 aminoácidos, con un único dominio similar a la inmunoglobulina (Ig). La molécula contiene dos posibles sitios para la glucosilación N y es rica en cisteína (6 residuos en el polipéptido maduro), lo que indica una capacidad importante para formar enlaces disulfuro intra e intercadena, lo que probablemente respalda la expresión multimérica ligada al disulfuro (80 kDa) en la superficie celular. Su expresión está muy restringida a los linfocitos T y NK citotóxicos circulantes y, en los tejidos, a los linfocitos intraepiteliales intestinales, tal y como revelan el análisis de la transferencia de ARNm de CD160 y varios estudios de fenotipado. En sangre periférica, las células CD160+ constan de una mayoría de linfocitos NK CD3– TCRγδ+, que se reduce significativamente en individuos VIH+, y de una minoría de linfocitos T de CD3+ CD8 brillante, que aumenta significativamente en individuos VIH+. En la médula ósea, las células CD160+, aunque menos abundantes que en sangre periférica adulta, también constan de las dos poblaciones observadas en sangre periférica. En la sangre de cordón umbilical, las células CD160+ constan de una población de linfocitos NK de CD3– TCR– única, siendo el 80 % de estas células CD56+. El CD160 es un ligando para moléculas del MHC de clase I clásicas y no clásicas. La unión del MHC de clase I por el CD160 proporciona una señal coestimuladora restringida a los linfocitos T activados de sangre periférica, lo que sugiere que una vía es adicional o alternativa al mecanismo de coestimulación de CD28. Esta vía puede ser relevante en linfocitos T de memoria que carecen de CD28, como los linfocitos intraepiteliales intestinales.