Antígeno CD335 (NKp46)

El CD335, también conocido como NKp46, es una glicoproteína transmembrana de 46 kDa que actúa como receptor activador específico de NK, participando en la citotoxicidad natural no restringida por CPH y considerándose el prototipo de los receptores de citotoxicidad naturales (NCR) de NK. Su expresión está restringida a todos los linfocitos NK en reposo y activados, incluido el subconjunto menor de CD3–CD56brillanteCD16–. Aunque el CD335 se expresa notablemente en la superficie de los linfocitos NK en la mayoría de los donantes, algunas personas tienen una proporción de linfocitos NK (que varía hasta el 90 %) que expresa un fenotipo NKp46 “débil”. El CD335 es un miembro de la superfamilia de las inmunoglobulinas caracterizado por dos dominios extracelulares similares a la Ig tipo C2. Está asociado con las moléculas portadoras de ITAM CD3ζ y FcεRIγ. Aunque es probable que esta asociación sea esencial para la transducción de señales a través de NKp46, no se requiere CD3ζ para la expresión superficial de NKp46. NKp46 representa un receptor activador importante y desempeña una función esencial en la lisis y el aclaramiento de las células de HLA clase I. La magnitud de la lisis se correlaciona con su nivel de expresión superficial.


 Clon: BAB281  Isotipo: IgG1 de ratón

El enmascaramiento mediado por BAB 281 de la molécula NKp46 inhibe la citotoxicidad de NK frente a las células diana diferentes. En ensayos de eliminación redirigidos, la unión de BAB281 a NKp46 induce un aumento fuerte de la actividad citolítica. Aunque las hemaglutininas de origen vírico se han identificado como ligandos del receptor de NKp46, se desconoce el ligando natural (no viral) de NKp46.
 

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